Mostrar código-fonte de Serina O-acetiltransferase

{{Info/Enzima
| nome = serina O-acetiltransferase
| número_EC = 2.3.1.30
| número_CAS = 9023-16-9
| número_EC_IUBMB = 2/3/1/30
| código_GO = 0009001
| imagem = 1ssq.jpg
| tamanho = 270
| legenda = Hexâmero de serina acetiltransferase, Haemophilus influenzae
}}

Em [[enzimologia]], uma '''serina O-acetiltransferase''' ({{Número EC|2.3.1.30}}) é uma [[enzima]] que [[Catálise|catalisa]] a [[reação química]]:

:acetil-CoA + <small>L</small>-serina <math>\rightleftharpoons</math> CoA + ''O''-acetil-<small>L</small>-serina

Assim, os dois [[Substrato (química)|substratos]] desta enzima são [[Acetilcoenzima A|acetil-CoA]] e [[Serina|<small>L</small>-serina]], enquanto seus dois [[Produto (química)|produtos]] são [[Coenzima A|CoA]] e [[O-Acetilserina|''O''-acetil-<small>L</small>-serine]].

Esta enzima pertence à família das [[transferase]]s, especificamente a transferência daqueles grupos [[aciltransferase]]s que não sejam grupos aminoacil.  O [[Lista de enzimas|nome sistemático]] desta classe de enzima é '''acetil-CoA:L-serina O-acetiltransferase'''. Outros nomes em uso comum incluem '''SATase''', '''L-serina acetiltransferase''', '''serina acetiltransferase''' e '''serina transacetilase'''.  Esta enzima participa no [[metabolismo da cisteína]] e [[metabolismo do enxofre]].

==Estudos estruturais==

No final de 2007, 7 [[Estrutura terciária da proteína|estruturas]] foram resolvidos para esta classe de enzimas, com códigos de acesso [[Protein Data Bank|PDB]] [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1S80 1S80], [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1SSM 1SSM], [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1SSQ 1SSQ], [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1SST 1SST], [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1T3D 1T3D], [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1Y7L 1Y7L] e [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=2ISQ 2ISQ].

==Domínio de proteína N terminal==

{{Info/Família de proteínas
| simbolo = SATase_N
| nome = Domínio terminal N SATase
| imagem = PDB 1ssm EBI.jpg
| imagem-tamanho = 
| legenda = A estrutura da enzima serina acetiltransferase-apoenzima (truncada)
| Pfam = PF06426
| Pfam_clan = 
| InterPro = IPR010493
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| MEROPS =
| SCOP = 
| TCDB = 
| OPM family = 
| OPM protein = 
| CAZy = 
| CDD =
}}

Em [[biologia molecular]], o [[domínio proteico]]  '''SATase''' é a abreviação de serina acetiltransferase e refere-se a uma [[enzima]] que [[Catálise|catalisa]] a conversão de <small>L</small>-serina a [[Cisteína|<small>L</small>-cisteína]] em ''[[Escherichia coli|E. coli]]''.<ref name="pmid3309158">{{citar periódico
| ultimo1     = Denk
| primeiro1  = D
| ultimo2    = Böck
| primeiro2  = A
|data=março de 1987
| titulo     = L-cysteine biosynthesis in Escherichia coli: nucleotide sequence and expression of the serine acetyltransferase (cysE) gene from the wild-type and a cysteine-excreting mutant
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| periódico  = J. Gen. Microbiol.
| volume     = 133
| numero     = 3
| páginas    = 515–25
| pmid = 3309158
| doi        = 10.1099/00221287-133-3-515
| acessodata = 
}}</ref>  Mais especificamente, seu papel é catalisar a ativação de <small>L</small>-serina por [[Acetilcoenzima A|acetil-CoA]].  Esta entrada refere-se ao [[N-terminal]] da [[proteína]] a qual tem uma [[Sequência biológica|sequência]] que é [[Sequência conservada|conservada]] em [[Plantae|plantas]] e [[bactéria]]s.<ref name="pmid7608200">{{citar periódico
| ultimo1     = Saito
| primeiro1  = K
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| ultimo3    = Noji
| primeiro3  = M
| ultimo4    = Murakoshi
| primeiro4  = I
|data=julho de 1995
| titulo     = Molecular cloning and characterization of a plant serine acetyltransferase playing a regulatory role in cysteine biosynthesis from watermelon
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| periódico  = J. Biol. Chem.
| volume     = 270
| numero     = 27
| páginas    = 16321–6
| pmid = 7608200
| doi        = 10.1074/jbc.270.27.16321
| doi-access = free
| acessodata = 
}}</ref>

== Importância da função ==

O domínio N-terminal da proteína serina acetiltransferase ajuda a catalisar a transferência de [[acetila]].  Esta enzima em particular catalisa a serina em cisteína que é eventualmente convertida no [[aminoácido essencial]] [[metionina]].  De particular interesse para os cientistas, é a capacidade de aproveitar a capacidade natural da enzima, serina acetiltransferase, para criar [[aminoácido essencial|aminoácidos essenciais]] nutricionais e explorar essa capacidade através de [[Transgene|plantas transgênicas]].  Essas plantas transgênicas conteriam aminoácidos sulfurados mais essenciais, o que significaria uma dieta mais saudável para humanos e animais.<ref name="pmid19939888">{{citar periódico
| ultimo1     = Tabe
| primeiro1  = L
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|data=março de 2010
| titulo     = Overexpression of serine acetlytransferase produced large increases in O-acetylserine and free cysteine in developing seeds of a grain legume
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| periódico  = J. Exp. Bot.
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| doi        = 10.1093/jxb/erp338
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}}</ref>

== Estrutura ==

O domínio [[Alfa-hélice|alfa-helicoidal]] amino-terminal particularmente os resíduos de [[aminoácido]]s His158 ([[histidina]] na posição 158) e Asp143 ([[ácido aspártico]] na posição 143) formar uma tríade catalítica com o substrato para a transferência de [[acetila]].<ref name="pmid15231846">{{citar periódico
| ultimo1     = Pye
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| primeiro4  = PC
|data=setembro de 2004
| titulo     = The structure and mechanism of serine acetyltransferase from Escherichia coli
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| periódico  = J. Biol. Chem.
| volume     = 279
| numero     = 39
| páginas    = 40729–36
| pmid = 15231846
| doi        = 10.1074/jbc.M403751200
| doi-access = free
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}}</ref>  Existem oito alfa-hélices que formam o domínio N-terminal.<ref name="pmid15231846"/>

{{referências}}
* {{citar periódico
| ultimo1     = Kredich
| primeiro1  = NM
| ultimo2    = Tomkins
| primeiro2  = GM
| data       = 1966
| titulo     = The enzymic synthesis of L-cysteine in Escherichia coli and Salmonella typhimurium
| url        = 
| periódico  = J. Biol. Chem.
| volume     = 241
| numero     = 21
| páginas    = 4955&ndash;65
| pmid = 5332668
| doi        = 
| acessodata = 
}}
* {{citar periódico
| ultimo1     = Smith IK, Thompson JF
| primeiro1  = 
| ultimo2    = 
| primeiro2  = 
| data       = 1971
| titulo     = Purification and characterization of L-serine transacetylase and O-acetyl-L-serine sulfhydrylase from kidney bean seedlings (Phaseolus vulgaris)
| url        = 
| periódico  = Biochim. Biophys. Acta
| volume     = 227
| numero     = 2
| páginas    = 288&ndash;95
| pmid = 5550822
| doi        = 10.1016/0005-2744(71)90061-1
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}}

[[Categoria:EC 2.3]]